Collageno.[F1] In tutti gli organi del corpo si trovano distribuiti filamenti di particolari proteine fibrose, la cui localizzazione preferenziale si osserva nei legamenti e nelle ossa. Tali sostanze fibrose presentano una quasi assoluta anelasticità ed una notevole resistenza allo stiramento: a queste fibre anelastiche si dà il nome di collageno. Il collageno è la proteina più diffusa del corpo; essa rappresenta il 20-40% di tutte le proteine di un mammifero ossia circa il 6% del peso corporeo.

Al contrario della cheratina che è una proteina fibrosa endocellulare, il collageno è completamente extracellulare. La maggior parte del collageno di un organismo è contenuta nella pelle e nelle ossa.

Per quanto concerna la su astruttura chimica, si è visto che il collageno è formato da un elevato numero di catene polipeptidiche, aventi struttura secondaria di tipo elicoidale sisnistroso Le catene polipeptidiche parallele sono saldate tra loro da legami ad idrogeno intermolecolari che si stabiliscono a carico dei legami peptidici di catene diverse e da alcuni legami covalenti. L’insieme delle catene polipeptidiche così saldate si svolge nello spazio in un assetto elicoidale destroso.

Denaturato al calore, il collageno forma un materiale solubile, chiamato gelatina. Le soluzioni acquose di gelatina sono costituite da diverse specie molecolari monomere.

La sintesi del collageno avviene nei fibroblasti, ma la formazione delle lunghe fibre avviene “in situ” e non all’interno delle cellule. I fibroblasti sintetizzano infatti i monomeri di tropocollageno e li immettono nell’ ambiente circostante; una volta fuori dalla cellula, le molecole di tropocollageno, già avvolte a triplice elica destrorsa, polimerizzano ordinatamente nella forma fibrosa nativa. L apolimerizzazione avviene gradualmente; prima di tutto si stabiliscono i legami ad idrogeno intermolecolari, quindi si formano i legami covalenti.

Elastina. Dopo il collageno le fibre più importanti del tessuto connetiivo sono costituite di proteine caratterizzate da una notevole elasticità, a cui è stato dato l’ appropriato nome di elastina. L’elastina è un materiale fibroso di collocazione extracellulare, che molto probabilmente è sintetizzato dalle stesse cellule che sintetizzano anche il collageno. Questa proteina differisce dal collageno per alcune caratteristiche peculiari che sono collegate con la sua presenza in alcuni tipi di tessuto connettivo ed alla sua assenza in altri. L’ elastina rappresenta, infatti uan piccola percentuale delle proteine della pelle e dei tendini, mentre nelle arterie e nei polmoni è presente in quantità pressoché equimolecolari con il collageno. Nei legamenti il contenuto di elastina raggiunge valori dell’80%. Mentre il collageno è la principale proteina del tessuto connettivo bianco, l’elastina è la più importante del connettivo giallo. Come il nome stesso implica, l’elastina è infine la più abbondante proteina del connettivo delle strutture elastiche, quali le pareti dei grossi vasi sanguigni.

L’ elastina è notevolmente simile, nella sua composizione in amminoacidi, al collageno. Circa 1/3 degli amminoacidi è rappresentato dalla glicina, mentre glicina prolina, alanina e valina rappresentano circa l’80% di tutti gli amminoacidi.

Il colore giallo dell’elastina è dovuto alla presenza in essa di due amminoacidi, esclusivi di questa proteina: la desmosina e la isodesmosina. Questi due amminoacidi sono molto importanti nella struttura della elastina, per la loro carteristica di formare ponti di legame tra le diverse catene polipeptidiche dell’elastina.

Cheratina. La cheratina è una proteina fibrosa presente in notevoli quantità nella pelle e nei suoi annessi, peli e unghie. Particolarmente abbondanti nella costituzione di questa proteina sono gli amminoacidi glicina, serina e cistina. Tranne la cistina si stabiliscono legami che garantiscono alla proteina una notevole elasticità e contemporaneamente la rendono altamente insolubile.

Trattando la cheratina con particolari composti i gruppi disolfuro della cistina vengono ridotti a gruppi –SH; di conseguenza l’elasticità diminuisce e la solubilità aumenta. Di questa proprietà della cheratina si fa uso in cosmetica. Trattando, infatti, i capelli con acido tioglicolico si ottiene una flessibilità che permette di conferire loro una forma desiderata; per rendere tale forma “permanente”, si agisce nuovamente su queste molecole ridotte promuovendo la riformazione di ponti disolfuro.